Аминокислоты белков: структура, основные свойства, заменимые и незаменимые аминокислоты

Структура аминокислот

Белки состоят из аминокислот со схожим строением. При этом стоит отметить, что при всей схожести они никогда не являются точной копией друг друга.

Любая аминокислота включает 2 части:

• общую, содержащую аминогруппу ( - NH) и карбоксильную группу ( - COOH);
• боковой радикал.

При этом радикал аминокислот структурно всегда разный. В белке всегда есть 20 различных аминокислот. В них, в свою очередь — 20 различных боковых цепей. Самая простая такая цепь — глицин: у нее боковой радикал является свободным атомом водорода.

При нейтральных значениях pH, карбоксильная группа свободной аминокислоты диссоциирует: отдает протон и приобретает отрицательный заряд.

Аминогруппа свободной аминокислоты может присоединять к себе протон и приобретать положительный заряд. Это приводит к тому, что аминокислоты переходят в состояние цвиттер-иона — одна часть получает положительный заряд, а другая — отрицательный.

Структура радикалов аминокислот очень разная и зависит от таких критериев как полярность и строение. По этим критериям они и классифицируются, хотя такую классификацию можно выделить условно. Зато она наглядно показывает все грани химической структуры аминокислот.

Находясь в нейтральной среде, радикалы аминокислот (большинство) приобретают частичный или полный полярный заряд. Заряженные радикалы вступают в контакт с полярными радикалами в той же белковой молекуле за счет электростатического взаимодействия. Если взаимодействие происходит с низкомолекулярными веществами, то контакт происходит и в других белковых молекулах.

Пространственная структура белка, то, как он взаимодействует с другими белками и прочими молекулами (взаимодействия рецептор-лиганд, фермент-субстрат) зависит от наличия и расположения заряженных и полярных радикалов.

Типы радикалов аминокислот

Все радикалы аминокислот делят на следующие группы:

• заряженные радикалы. В составе бокового радикала содержатся аминогруппа и карбоксильная группа;
• циклические радикалы. Это радикалы с циклической структурой. К примеру, такой радикал есть у триптофана, в цикле которого содержится азот;
• нециклические радикалы. У них гидрофобная структура. Такие радикалы есть в глицине, лейцине, валине, метионине;
• полярные радикалы (некоторые их называют полярные аминокислоты). Такие радикалы встречаются в нескольких аминокислотах: валине, глицине, глутамине, метионине;
• неполярные и гидрофобные радикалы. Те, у которых нет заряда, и которые не взаимодействуют с водой и прочими молекулами с полюсами. Особенность такой структуры белка в том, что она представляет собой сгруппированное внутри молекулы ядро, что сводит к минимуму контакт с водой. Среди аминокислот с такими радикалами выделяют аланин, валин, пролин, триптофан, лейцин и др.

Каждый год во всем мире производят больше 200 тысяч аминокислот, которые приобретают как биологическое, так и прикладное значение. К примеру, в лабораторных условиях сегодня получают глутаминовую кислоту, глицин, лизин, метионин.

Основные свойства аминокислот

Если говорить о свойствах аминокислот, то лучше рассматривать их на конкретных примерах. Вот некоторые аминокислоты и их свойства:

1. Глутаминовая кислота. Находит применение в психиатрии для лечения слабоумия, а также в случае каких-либо последствий родовых травм. Широко используется в комплексной терапии язвенной болезни и гипоксии. Ощутимо делает лучше вкус мясных продуктов.
2. Аспарагиновая кислота. Отвечает за повышение потребления кислорода в сердечной мышце. Поэтому логично ее использование в составе лекарственного препарата Панангин, который назначают, чтобы скорректировать аритмию и ишемическую болезнь сердца.
3. Метионин. Защищает организм в случаях отравления различными токсинами, бактериальными инфекциями, прочими ядами. Демонстрирует радиопротекторные свойства.
4. Глицин. Специфический медиатор, который тормозит механизмы деятельности в ЦНС. С его помощью лечат хронический алкоголизм. Оказывает успокаивающее воздействие.
5. Лизин. Используется как основная пищевая и кормовая добавка. Еще его применяют как антиоксидант в пищевой промышленности, поскольку он не дает пищевым продуктам портиться.

Заменимые и незаменимые аминокислоты

Обычно аминокислоты делят на заменимые и незаменимые.

Незаменимые аминокислоты поступают в организм человека с пищей, поскольку внутри организма синтезироваться не могут. Например, валин, лейцин, треонин и др. Отдельно стоит упомянуть гистидин — это для новорожденных аминокислота. В случае, если наблюдается дефицит таких аминокислот в организме человека, то он не может нормально функционировать.

Заменимые аминокислоты организм синтезирует самостоятельно из азота или других аминокислот, в том числе — незаменимых. Все остальные 11 аминокислот являются заменимыми.

Заменимые аминокислоты тоже должны поступать в человеческий организм. Если это не будет происходить, то для восполнения такой нехватки будут использоваться незаменимые аминокислоты и, соответственно, ослаблять таким образом защитные силы организма.

Деление на заменимые и незаменимые аминокислоты в некоторых случаях не совсем корректно. К примеру, тирозин считается заменимой аминокислотой. Но важно одно условие: чтобы было достаточно фенилаланина. Аргинин считается заменимой аминокислотой и синтезируется в организме человека, но бывают такие состояния и метаболические особенности, при которых аргинин можно назвать незаменимой аминокислотой.

Согласно исследованиям в этой области, биосинтез заменимых аминокислот в объемах, покрывающих потребности организма, не представляется возможным. И те, и другие аминокислоты являются важной составляющей живого организма и условием нормального его функционирования.